GermanWikipedia - /page/entry.mu

Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Amyloidose</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Amyloidose</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="2" style="background:#99CCFF; color:#202122; text-align:center; font-size:115%; border:2px solid #99CCFF;">Klassifikation nach <a href="ICD-10" title="ICD-10">ICD-10</a>

</th></tr>

<tr>

<td style="min-width:8ex;">E85

</td>

<td>Amyloidose

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{02-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{03-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{04-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{05-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{06-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{07-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{08-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{09-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{10-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{11-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{12-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{13-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{14-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{15-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{16-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{17-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{18-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{19-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td>

</td>

<td>{{{20-BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<td><span style="display:none;">Vorlage:Infobox ICD/Wartung</span>

</td>

<td>{{{21BEZEICHNUNG}}}

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="border-top:0.2ex solid #CCCCCC; padding:.4ex 1ex .4ex 0; text-align:center; vertical-align:top;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://klassifikationen.bfarm.de/icd-10-who/kode-suche/htmlamtl2019/index.htm">ICD-10 online (WHO-Version 2019)</a>

</td></tr></tbody></table><div style="display:none;"></div></div>

<th colspan="2" style="background:#99CCFF; color:#000000; text-align:center; font-size:115%; border:2px solid #99CCFF;">Klassifikation nach <a href="ICD-11" title="ICD-11">ICD-11</a>

</th></tr>

<tr>

<td style="min-width:8ex;">5D00

</td>

<td>Amyloidose

</td></tr>

<tr>

<td>5D00.0

</td>

<td>AL-Amyloidose

</td></tr>

<tr>

<td>5D00.1

</td>

<td>AA-Amyloidose

</td></tr>

<tr>

<td>5D00.2

</td>

<td>Hereditäre Amyloidose

</td></tr>

<tr>

<td>5D00.20

</td>

<td>Hereditäre ATTR-Amyloidose

</td></tr>

<tr>

<td>5D00.21

</td>

<td>Nichtneuropathische heredofamiliäre Amyloidose

</td></tr>

<tr>

<td>5D00.2Y

</td>

<td>Sonstige näher bezeichnete hereditäre Amyloidose

</td></tr>

<tr>

<td>5D00.2Z

</td>

<td>Hereditäre Amyloidose, nicht näher bezeichnet

</td></tr>

<tr>

<td>5D00.3

</td>

<td>Dialyse-assoziierte Amyloidose

</td></tr>

<tr>

<td>5D00.Y

</td>

<td>Sonstige näher bezeichnete Amyloidose

</td></tr>

<tr>

<td>5D00.Z

</td>

<td>Amyloidose, nicht näher bezeichnet

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="border-top:0.2ex solid #CCCCCC; padding:.4ex 1ex .4ex 0; text-align:center; vertical-align:top;">ICD-11: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://icd.who.int/browse/latest-release/mms/en">Englisch</a> • <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.bfarm.de/DE/Kodiersysteme/Klassifikationen/ICD/ICD-11/uebersetzung/_node.html">Deutsch (Entwurf)</a>

</td></tr></tbody></table>

</div>

<p>Die <b>Amyloidose</b> (von <a href="Altgriechische_Sprache" title="Altgriechische Sprache">altgriechisch</a> <span lang="grc-Grek" class="Grek">ἄμυλον</span> <i>ámylon</i> „Kraftmehl, Stärke“)<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> ist eine variable Erkrankung mit Anreicherung von (zum Teil abnorm veränderten) <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a> meist extrazellulär im <a href="Interstitium_(Anatomie)" title="Interstitium (Anatomie)">Interstitium</a> (Zwischenzellraum). Diese unlöslichen Ablagerungen liegen in Form kleiner Fasern, den Fibrillen (β-Fibrillen), vor und werden als <i>Amyloid</i> bezeichnet. Der Nachweis von Amyloid erfolgt durch mikroskopische Untersuchung von <a href="Histologie" title="Histologie">Gewebeproben</a>, die zuvor mit <a href="Kongorot" title="Kongorot">Kongorot</a> gefärbt wurden. Die Amyloidablagerungen erscheinen im <a href="Hellfeldmikroskopie" title="Hellfeldmikroskopie">Hellfeld</a> hellrot, in <a href="Polarisation" title="Polarisation">polarisiertem Licht</a> zeigen sie eine apfelgrüne <a href="Doppelbrechung" title="Doppelbrechung">Doppelbrechung</a>.

</p><p>Die Ablagerung von <a href="Corpora_amylacea" title="Corpora amylacea">Corpora amylacea</a> in der <a href="Prostata" title="Prostata">Prostata</a> gilt als einzige nicht krankhafte Form der Amyloidablagerung im Körper. Amyloidose selbst ist keine einzelne Krankheit, sondern ein krankhafter Ablagerungsprozess (durch die genannten fibrillären Proteinablagerungen), der von unterschiedlichen Stoffwechseldefekten ausgelöst wird und – je nach betroffenem Organ – zu verschiedenen chronischen Erkrankungen führen kann.

</p><p>Amyloid bedeutet so viel wie „stärkeähnlich“, denn die Ablagerungen zeigen häufig bei Zugabe von <a href="Iod" title="Iod">Iod</a> eine Blaufärbung, ähnlich wie die <a href="Iodprobe" title="Iodprobe">Iod-Stärke-Reaktion</a>. <a href="Rudolf_Virchow" title="Rudolf Virchow">Rudolf Virchow</a> benutzte den Begriff 1854 zum ersten Mal, als er atypisches Material in der Leber von Verstorbenen fand.

</p><p>Die <a href="Inzidenz_(Medizin)" class="mw-redirect" title="Inzidenz (Medizin)">Inzidenz</a> der <b>systemischen Amyloidose</b> (die den ganzen Körper betreffende Amyloidose als Multisystemerkrankung) beträgt etwa 1 Fall pro 100.000 Einwohner und Jahr. Betroffen sind vorwiegend ältere Patienten um 65 Jahre. Die systemische Erkrankung ist auch mit intensiver Behandlung (<a href="Zytostatikum" title="Zytostatikum">Zytostatika</a>, <a href="Glucocorticoide" title="Glucocorticoide">Glucocorticoide</a>) häufig tödlich; nur manchmal – abhängig von der biochemischen Ursache – ist eine Behandlung der Ursache möglich.

</p><p>Als Hauptformen der Amyloidose gelten heute die Leichtketten-Amyloidose (AL) und die Transthyretin-bedingte ATTR-Amyloidose.

</p><p>Bei der unbehandelten AA-Amyloidose (einer Form der Amyloidose, bei der die unlöslichen Fibrillen aus Amyloid A bestehen, dessen Vorläuferprotein ein Akute-Phase-Protein ist) beträgt die <a href="Median" title="Median">mediane</a> Überlebenszeit 3 bis 4 Jahre<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>. Ausheilungen sind möglich, wenn die Ursache eine Infektion war. Unter allen systemischen Amyloidose-Formen ist die <a href="AL-Amyloidose" title="AL-Amyloidose">AL-Amyloidose</a> am häufigsten anzutreffen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Ursache_und_Entstehung">Ursache und Entstehung</h2></div>

<p>Der Amyloidose liegt eine <a href="Proteinfehlfaltungserkrankung" title="Proteinfehlfaltungserkrankung">Störung der Faltung</a> eines normalerweise löslichen <a href="Protein" title="Protein">Proteins</a> zu Grunde.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Mehrere verschiedene Krankheiten können durch Überproduktion, fehlenden/verminderten Abbau oder gestörte Ausscheidung bestimmter Proteine die Erkrankung auslösen. Diese Proteine liegen üblicherweise im <a href="Blutplasma" title="Blutplasma">Blutplasma</a> in gelöster Form vor. Steigt ihre Konzentration aber an, so gelangen sie in Organe, Blutgefäße oder Nerven. Sie lagern sich bei <a href="Systemische_Erkrankung" title="Systemische Erkrankung">systemischen</a> Amyloidosen im <a href="Extrazellularraum" title="Extrazellularraum">Extrazellularraum</a> ab, bei einigen Lokalerkrankungen auch innerhalb der Zellen (intrazellulär). Durch Zusammenlagerung der entstehenden Aminosäureketten im Bereich der <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Faltblatt</a>-Strukturen bilden sich unlösliche <a href="Komplexchemie" title="Komplexchemie">Komplexe</a> in Form mikroskopisch kleiner Fasern (<i>Fibrillen</i>) und eines nichtfasrigen Anteils (Serum-Amyloid P).<sup id="cite_ref-Herold128_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-Herold128-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die Amyloidablagerungen zerstören die Architektur der Organe und führen dadurch zu Funktionsstörungen. Betroffene Organe sind vergrößert, <a href="Sklerose" title="Sklerose">sklerosiert</a> und haben häufig ein speckartiges Aussehen.<sup id="cite_ref-Herold128_4-1" class="reference"><a href="#cite_note-Herold128-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Diagnose">Diagnose</h2></div>

<p>Die Symptome der Amyloidose sind vor allem in frühen Stadien der Erkrankung oft unspezifisch. Aus diesem Grund wird die Diagnose oft erst in einem fortgeschrittenen Krankheitsstadium gestellt.

An eine Amyloidose sollte gedacht werden, wenn eine anders nicht erklärte <a href="Proteinurie" title="Proteinurie">Proteinurie</a> vorliegt, des Weiteren bei Patienten mit <a href="Kardiomyopathie" title="Kardiomyopathie">Kardiomyopathie</a>, <a href="Neuropathie" title="Neuropathie">Neuropathie</a>, <a href="Hepatomegalie" title="Hepatomegalie">Lebervergrößerung</a> oder bei Vorliegen eines <a href="Multiples_Myelom" title="Multiples Myelom">multiplen Myeloms</a>.

</p><p>Da, wenn nicht ein szintigrafischer Nachweis einer kardialen ATTR-Amyloidose (Transthyretin-Amyloidose) bei Ausschluss einer monoklonalen Gammopathie erfolgt ist, die genaue Zusammensetzung des Amyloids für die Behandlung bekannt sein muss, ist meist eine <a href="Biopsie" title="Biopsie">Biopsie</a> (Gewebeprobe) zum histologischen Amyloidnachweis mit Subtypisierung erforderlich. Diese kann aus einem befallenen Organ (Niere, Herz, Magen) gewonnen werden. Eine neue Entdeckung ist, dass generalisierte Amyloidosen auch mit Biopsien aus dem Unterhaut-Fettgewebe eingeordnet werden können, eine für den Patienten weniger belastende Prozedur. Weitere wenig belastende Entnahmestellen sind die kleinen <a href="Speicheldr%C3%BCse" title="Speicheldrüse">Speicheldrüsen</a>, das <a href="Zahnfleisch" title="Zahnfleisch">Zahnfleisch</a>, der <a href="Rektum" class="mw-redirect" title="Rektum">Enddarm</a> oder die <a href="Haut" title="Haut">Haut</a>. Die <a href="Histologie" title="Histologie">histologisch</a> aufbereiteten Proben werden mit <a href="Kongorot" title="Kongorot">Kongorot</a> gefärbt und <a href="Immunhistochemie" title="Immunhistochemie">immunhistochemisch</a> untersucht. Amyloid bindet den Farbstoff Kongorot und wird dann unter <a href="Polarisiertes_Licht" class="mw-redirect" title="Polarisiertes Licht">polarisiertem Licht</a> grünlich leuchtend sichtbar. Das <a href="Elektronenmikroskop" title="Elektronenmikroskop">Elektronenmikroskop</a> zeigt, dass die Amyloidablagerungen aus <i>Fibrillen</i> bestehen, irregulär angeordneten, fadenförmigen Strukturen unterschiedlicher Länge mit einem Durchmesser zwischen 8 und 15 <a href="Nanometer" class="mw-redirect" title="Nanometer">nm</a>.

</p><p>Wurde durch Gewebeentnahme eine Amyloidose gesichert, sollte durch <a href="Knochenmarkpunktion" title="Knochenmarkpunktion">Knochenmarkpunktion</a>, Blut- und <a href="Urinuntersuchung" title="Urinuntersuchung">Urinuntersuchung</a> nach einer Leichtketten-Erkrankung gesucht werden. Im Knochenmark spricht eine <a href="Monoklonal" class="mw-redirect" title="Monoklonal">monoklonale</a> Vermehrung der <a href="Plasmazelle" title="Plasmazelle">Plasmazellen</a>, d. h. von Plasmazellen, die entweder nur kappa- oder nur lambda-Ketten produzieren, für eine <a href="AL-Amyloidose" title="AL-Amyloidose">AL-Amyloidose</a>. Die Leichtketten können auch durch eine <a href="Immunelektrophorese" title="Immunelektrophorese">Immunelektrophorese</a> in Serum oder Urin nachgewiesen werden.

</p><p>Das Ausmaß der Amyloidablagerungen kann durch <a href="Szintigraphie" class="mw-redirect" title="Szintigraphie">Szintigraphie</a> mit radioaktiv markierten Substanzen, die an Amyloid binden, sichtbar gemacht werden. An Amyloid binden <a href="Technetium" title="Technetium">Technetium</a> Tc 99m-Pyrophosphat, Technetium-markiertes <a href="Aprotinin" title="Aprotinin">Aprotinin</a> und <span class="mwe-math-element mwe-math-element-inline"><span class="mwe-math-mathml-inline mwe-math-mathml-a11y" style="display: none;"><math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle ^{123}}">

<msup>

</mrow>

</msup>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle ^{123}}</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/f59e7c2a8a4ee378afc021099139d157facd4fe8.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.171ex; width:2.698ex; height:2.509ex;" alt="{\displaystyle ^{123}}" loading="lazy"></span>I-markierte Serum-Amyloid P-Komponente. Das Ausmaß der Herzbeteiligung kann durch <a href="Echokardiografie" title="Echokardiografie">Echokardiografie</a> oder <a href="Kernspintomografie" class="mw-redirect" title="Kernspintomografie">Kernspintomografie</a> sichtbar gemacht werden.

</p><p>In vielen Fällen wird die Diagnose erst nach dem <a href="Tod" title="Tod">Tod</a> durch die <a href="Obduktion" title="Obduktion">Autopsie</a> gestellt. Eine übergroße Zunge und charakteristische derbe Unterhautschwellungen weisen den <a href="Pathologie" title="Pathologie">Pathologen</a> auf die richtige Diagnose. Aufgrund des speckartigen Aussehens der Schnittflächen befallener Organe werden diese auch als <i>Speckleber</i>, <i>Speckmilz</i> oder <b>Speckniere</b> (1842 von <a href="Carl_von_Rokitansky" title="Carl von Rokitansky">Carl Rokitansky</a> in Wien beschrieben<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>) bezeichnet. Genau wie Virchow kann er die Schnittfläche eines beliebigen Organs (so auch Zunge, Herz) mit <a href="Lugolsche_L%C3%B6sung" class="mw-redirect" title="Lugolsche Lösung">Lugolscher Lösung</a> beträufeln, welche mit Amyloid eine charakteristische Braunfärbung ergibt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einteilung">Einteilung</h2></div>

<p>Früher wurden die Amyloidosen wie folgt eingeteilt:

</p>

<th>Typ

</th>

<th>Häufigkeit

</th>

<th>Details

</th></tr>

<tr>

<td><b>Primäre Amyloidose</b></td>

<td>selten</td>

<td>keine Assoziation zu anderen Grunderkrankungen<br> Ursache unbekannt<br> meist Ablagerungen vom AL-Typ (s. u.)

</td></tr>

<tr>

<td><b><a href="Famili%C3%A4re_Amyloid-Polyneuropathie" class="mw-redirect" title="Familiäre Amyloid-Polyneuropathie">Familiäre Amyloidose</a></b></td>

<td>selten</td>

<td>tritt gehäuft in Kombination mit vererbten Erkrankungen auf<br> z. B. familiäres Mittelmeerfieber<br> meist Ablagerungen vom AA-Typ<br> v. a. Niere betroffen

</td></tr>

<tr>

<td><b>Sekundäre Amyloidose</b></td>

<td>am häufigsten</td>

<td>ausschließlich bei anderen Grunderkrankungen auftretend<br> z. B. chronische infektiöse und nichtinfektiöse Entzündungen, Tumoren des lymphatischen Systems, längere Dialyse<br> Ablagerungen verschiedenster Amyloid-Subtypen

</td></tr>

<tr>

<td><b>Altersamyloidose</b></td>

<td>häufig</td>

<td>im Alter ohne zugrundeliegende Erkrankung auftretend<br> Ablagerungen v. a. von AS-Amyloid<br> hauptsächlich Herz und Gehirn betroffen

</td></tr>

</tbody></table>

<p>Bis heute wurden in Amyloidablagerungen zehn verschiedene Proteine nachgewiesen (Jahr des Nachweises in Klammern):

</p>

<ul><li><a href="Antik%C3%B6rper#Struktur_von_Antikörpern" title="Antikörper">Immunglobulin-Leichtketten</a> (1971)</li>

<li>Amyloid A (1972)</li>

<li><a href="Transthyretin" title="Transthyretin">Transthyretin</a> (1981)</li>

<li><a href="Cystatin_C" title="Cystatin C">Cystatin C</a> (1986)</li>

<li><a href="Apolipoprotein_A1" title="Apolipoprotein A1">Apolipoprotein A-I</a> (1988)</li>

<li>Gelsolin (1990)</li>

<li><a href="Fibrinogen" title="Fibrinogen">Fibrinogen Aα-Kette</a> (1993)</li>

<li><a href="Lysozym" title="Lysozym">Lysozym</a> (1993)</li>

<li>Apolipoprotein A-II (2001)</li>

<li>Leukozyten Chemotaktischer Faktor 2, LECT2 (2008)<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li></ul>

<p>Die Amyloidosen werden entsprechend dem beteiligten Protein eingeteilt, welches <a href="Immunhistochemie" title="Immunhistochemie">immunhistochemisch</a> differenzierbar ist. Bei der Benennung steht das erste <b>A</b> für „Amyloidprotein“; der zweite Buchstabe bezeichnet den Typ des betroffenen Proteins.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="AA-Amyloidose">AA-Amyloidose</h3></div>

<p>Diese Form wird durch <i>Serum-Amyloid-A</i>, ein <a href="Akute-Phase-Protein" title="Akute-Phase-Protein">Akute-Phase-Protein</a>, verursacht. Zu einer vermehrten Bildung des Amyloid-A kommt es beim <a href="Autosom" title="Autosom">autosomal-rezessiv</a> vererbten <a href="Famili%C3%A4res_Mittelmeerfieber" title="Familiäres Mittelmeerfieber">familiären Mittelmeerfieber</a>. Ferner rufen chronische <a href="Infektion" title="Infektion">Infektionen</a> (wie <a href="Tuberkulose" title="Tuberkulose">Tuberkulose</a>, <a href="Lepra" title="Lepra">Lepra</a> oder <a href="Osteomyelitis" title="Osteomyelitis">Osteomyelitis</a>) und chronische nichtinfektiöse Entzündungen (z. B. <a href="Colitis_ulcerosa" title="Colitis ulcerosa">Colitis ulcerosa</a>, <a href="Morbus_Crohn" title="Morbus Crohn">Morbus Crohn</a>, <a href="Psoriasis" class="mw-redirect" title="Psoriasis">Psoriasis</a>, <a href="Spondylitis_ankylosans" title="Spondylitis ankylosans">Morbus Bechterew</a>, <a href="Kollagenose" title="Kollagenose">Kollagenosen</a>, <a href="Rheumatoide_Arthritis" title="Rheumatoide Arthritis">rheumatoide Arthritis</a>), sowie auch Tumoren (z. B. <a href="Morbus_Hodgkin" class="mw-redirect" title="Morbus Hodgkin">Morbus Hodgkin</a>, <a href="Karzinom" title="Karzinom">Karzinome</a>) manchmal diesen Effekt hervor. Die Symptome der AA-Amyloidose treten üblicherweise generalisiert im Körper auf. Besonders betroffen sind Niere, Milz, Leber, Nebennieren und immer der <a href="Verdauungstrakt" title="Verdauungstrakt">Magen-Darm-Trakt</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="AL-Amyloidose">AL-Amyloidose</h3></div>

<p>Die <a href="AL-Amyloidose" title="AL-Amyloidose">AL-Amyloidose</a> <i>(<b>A</b>myloid, bestehend aus <b>L</b>eichtketten)</i> ist die häufigste der systemischen Amyloidosen. Es handelt sich dabei um eine Erkrankung der <a href="Plasmazelle" title="Plasmazelle">Plasmazellen</a>, also derjenigen Zellen im Knochenmark, die beim Gesunden für die Produktion der <a href="Immunglobuline" class="mw-redirect" title="Immunglobuline">Antikörper (Immunglobuline)</a> verantwortlich sind. Ein Antikörper besteht jeweils aus zwei schweren und zwei leichten Ketten. Bei der Immunglobulin-Synthese in den Plasmazellen werden die Leichtketten immer im Überschuss gebildet, so dass neben den intakten Antikörpern auch <a href="Freie_Leichtketten" title="Freie Leichtketten">freie Leichtketten</a> in das Blut gelangen. Bei der AL-Amyloidose kommt es zu einer pathologischen Vermehrung der Plasmazellen, und dadurch zur Bildung von <a href="Klonalit%C3%A4t" title="Klonalität">monoklonalen</a> freien Leichtketten oder deren Fragmenten. Diese strukturell veränderten Leichtketten werden als Amyloid abgelagert.

<a href="Antik%C3%B6rper#Struktur_von_Antikörpern" title="Antikörper">Lambda-Leichtketten</a> werden etwa dreimal häufiger in den Ablagerungen gefunden als <a href="Antik%C3%B6rper#Struktur_von_Antikörpern" title="Antikörper">Kappa-Leichtketten</a>. Oftmals kann man die gleichen Proteine als <a href="Bence-Jones-Protein" title="Bence-Jones-Protein">Bence-Jones-Proteine</a> auch im Harn nachweisen. Für die Überproduktion ist meist ein Tumor des lymphatischen Gewebes (<a href="Lymphom" title="Lymphom">Lymphom</a>) verantwortlich. Sehr häufig kommt sie beim <a href="Multiples_Myelom" title="Multiples Myelom">multiplen Myelom</a> (bis zu 15 %) und dem <a href="Morbus_Waldenstr%C3%B6m" title="Morbus Waldenström">Morbus Waldenström</a> vor. Die AL-Amyloidose entspricht der früheren „primären Amyloidose“. Sie tritt meist lokalisiert in einzelnen Organen auf. Am häufigsten betroffen sind <a href="Herz" title="Herz">Herz</a> und <a href="Nieren" class="mw-redirect" title="Nieren">Nieren</a>, mit Ausnahme des Gehirns kann aber jedes andere Organ befallen sein.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="AE-Amyloidose">AE-Amyloidose</h3></div>

<p>Hier sind Protein<a href="Hormon" title="Hormon">hormone</a> aus endokrinen (<i>nach innen ausscheidenden</i>) Drüsen betroffen; z. B. <a href="Insulin" title="Insulin">Insulin</a> oder <a href="Calcitonin" title="Calcitonin">Calcitonin</a>. Sie stammen aus hormonproduzierenden Tumoren, etwa bestimmten Tumoren der <a href="Bauchspeicheldr%C3%BCse" title="Bauchspeicheldrüse">Bauchspeicheldrüse</a> oder der <a href="Schilddr%C3%BCse" title="Schilddrüse">Schilddrüse</a>. Die Symptome liegen lokalisiert vor und betreffen häufig Nerven, Herz, Niere, Drüsen, Lunge oder Haut.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="AB-Amyloidose">AB-Amyloidose</h3></div>

<p>Sie leitet sich vom <a href="%CE%922-Mikroglobulin" title="Β2-Mikroglobulin"><b>B</b>eta-2-Mikroglobulin</a> ab, einem Protein, das sich unter langjähriger <a href="Dialyse" title="Dialyse">Dialyse</a> anhäuft. AB-Amyloidose führt typischerweise zu einem <a href="Karpaltunnelsyndrom" title="Karpaltunnelsyndrom">Karpaltunnelsyndrom</a> sowie zu schmerzhaften Ablagerungen in Gelenken.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="AP-Amyloidose">AP-Amyloidose</h3></div>

<p>Ablagerungen von Präalbumin (→ <a href="Transthyretin" title="Transthyretin">Transthyretin</a>), die Hauptlokalisation liegt im Nerven- und Herzgewebe.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="AS-Amyloidose">AS-Amyloidose</h3></div>

<p>Hier werden verschiedene Proteine zusammengefasst, die eine senile Amyloidose zur Folge haben. Vielfach sind die auslösenden Proteine noch nicht charakterisiert. Ein gehäuftes Auftreten wird mit der <a href="Alzheimersche_Krankheit" class="mw-redirect" title="Alzheimersche Krankheit">Alzheimerschen Krankheit</a> in Verbindung gebracht.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="ATTR-Amyloidose">ATTR-Amyloidose</h3></div>

<p><a href="Transthyretin" title="Transthyretin">Transthyretin</a> (TTR) ist ein <a href="Blutserum" title="Blutserum">Serumprotein</a>, welches als <a href="Tetramer" title="Tetramer">Tetramer</a> <a href="Thyroxin" title="Thyroxin">Thyroxin</a> und <a href="Retinol" title="Retinol">Retinol</a> durch die Zellmembran transportiert.<sup id="cite_ref-Gerds15_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-Gerds15-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Bei Entzündungszuständen ist der Serumspiegel vermindert. Deshalb wird es auch als Anti-<a href="Akute-Phase-Protein" title="Akute-Phase-Protein">Akute-Phase-Protein</a> bezeichnet. Ist das Tetramer instabil, zerfällt es in Monomere, die zu unlöslichen Aggregaten akkumulieren und sich als Amyloid-Fibrillen besonders im <a href="Herzmuskel" title="Herzmuskel">Herzmuskel</a> (<i>Myokard</i>) und Nervengewebe ablagern und dadurch eine Amyloid-<a href="Kardiomyopathie" title="Kardiomyopathie">Kardiomyopathie</a> bzw. -Polyneuropathie auslösen können.

</p><p>Einzelne <a href="Punktmutation" title="Punktmutation">Punktmutationen</a> (z. B. „V30M“) führen zu einer größeren Instabilität des Tetramers, weshalb sich Monomer-Aggregate häufiger in <a href="Herz" title="Herz">Herz</a>, <a href="Nerven" class="mw-redirect" title="Nerven">Nerven</a> und <a href="Leptomeninx" class="mw-redirect" title="Leptomeninx">Leptomeninx</a> (weiche Hirnhaut) bilden. Es sind auch seltene Punktmutationen wie „T119M“ bekannt, die die Tetramer-Stabilität erhöhen können.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Auch nicht mutiertes TTR kann durch Fehlfaltung der Monomere eine Amyloidkonfiguration erhalten (wild-type ATTR-Amyloidose, wtATTR-Amyloidose). Da diese Form sporadisch bei Männern über 60 Jahre auftritt, wurde sie früher „senile kardiale Amyloidose“ oder „senile systemische Amyloidose“ genannt.<sup id="cite_ref-Gerds15_7-1" class="reference"><a href="#cite_note-Gerds15-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Darüber hinaus können genetisch veränderte Varianten des Transthyretin zu vererblichen Amyloidosen mit autosomal-dominantem Erbgang führen (hereditäre ATTR-Amyloidose, ATTRv-Amyloidose).<sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Bislang sind mehr als 80 Mutationen bekannt.

</p><p>Zur Behandlung der ATTR-Amyloidose können die Medikamente <a href="Patisiran" title="Patisiran">Patisiran</a><sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>, <a href="Tafamidis" title="Tafamidis">Tafamidis</a><sup id="cite_ref-11" class="reference"><a href="#cite_note-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> (Handelsname: Vyndaqel), <a href="Acoramidis" title="Acoramidis">Acoramidis</a><sup id="cite_ref-12" class="reference"><a href="#cite_note-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> (Handelsname: Beyonttra) und seit Oktober 2022 auch <a href="Vutrisiran" title="Vutrisiran">Vutrisiran</a><sup id="cite_ref-13" class="reference"><a href="#cite_note-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> (Handelsname: <i>Amvuttra</i>) eingesetzt werden (siehe unten).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Apo_A1_Amyloidose">Apo A1 Amyloidose</h3></div>

<p>Ebenfalls autosomal dominanter Erbgang, welcher sich jedoch bereits in jungen Jahren der Patienten bemerkbar machen kann. Häufig betroffene Organe sind die Niere, das Herz, Magen-Darm-Trakt, sowie Polyneuropathien und autonome Neuropathien. Für diese Form der Amyloidose gibt es keine Therapiemöglichkeit.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Symptome">Symptome</h2></div>

<p>Die Ablagerung der Proteinfibrillen um die Muskelfasern des <a href="Myokard" class="mw-redirect" title="Myokard">Myokards</a> verursachen eine Versteifung der Herzmuskulatur (<a href="Kardiomyopathie#Restriktive_Kardiomyopathie" title="Kardiomyopathie">restriktive Kardiomyopathie</a>). Dies führt über eine rasche Verschlechterung der Pumpleistung des Herzens zur <a href="Herzinsuffizienz" title="Herzinsuffizienz">Herzschwäche</a> (Herzinsuffizienz, auch zur <a href="Diastolische_Herzinsuffizienz" title="Diastolische Herzinsuffizienz">Herzinsuffizienz bei erhaltener Pumpleistung</a>). Durch die Ablagerungen sind die Herzwände verdickt bei normaler oder verminderter Größe der <a href="Herz#Räume_und_Gefäße" title="Herz">Herzkammern</a>. Die Herzschwäche kann verbunden sein mit <a href="Dyspnoe" title="Dyspnoe">Dyspnoe</a>, peripheren <a href="%C3%96dem" title="Ödem">Ödemen</a>, <a href="Anasarka" title="Anasarka">Anasarka</a>, <a href="Pleuraerguss" title="Pleuraerguss">Pleuraerguss</a>, <a href="Perikarderguss" title="Perikarderguss">Perikarderguss</a> und <a href="Hypotension" class="mw-redirect" title="Hypotension">Hypotension</a>.<sup id="cite_ref-14" class="reference"><a href="#cite_note-14"><span class="cite-bracket">[</span>14<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Häufig ist im <a href="Elektrokardiogramm" title="Elektrokardiogramm">EKG</a> die Höhe der <a href="Elektrokardiogramm#QRS-Komplex" title="Elektrokardiogramm">QRS-Komplexe</a> vermindert (Niedervoltage). Wenn das Erregungsleitungssystem des Herzens betroffen ist, können <a href="Herzrhythmusst%C3%B6rung" title="Herzrhythmusstörung">Herzrhythmusstörungen</a> die Folge sein.

Bei einem Befall der Herzkranzgefäße können Durchblutungsstörungen entstehen.<sup id="cite_ref-15" class="reference"><a href="#cite_note-15"><span class="cite-bracket">[</span>15<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Bei <a href="Plasmazelldyskrasie" class="mw-redirect" title="Plasmazelldyskrasie">Plasmazelldyskrasie</a> findet sich eine unerklärte kardiale <a href="Biomarker_(Medizin)" title="Biomarker (Medizin)">Biomarkererhöhung</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Niere">Niere</h3></div>

<p>Die krankhaften Proteine können sich um zu- und ableitende Gefäße (<i>vaskulär betonte Amyloidose</i>) oder um die Kapillargefäße des <a href="Nierenk%C3%B6rperchen" title="Nierenkörperchen">Nierenkörperchens</a> (<i>glomerulär betonte Amyloidose</i>) ansammeln. Die Folge ist in den meisten Fällen eine stark <a href="Proteinurie" title="Proteinurie">erhöhte Eiweißausscheidung</a> (mit Ödemen, schäumendem Urin bis zum <a href="Nephrotisches_Syndrom" title="Nephrotisches Syndrom">nephrotischen Syndrom</a>) und ein fortschreitender <a href="Chronisches_Nierenversagen" title="Chronisches Nierenversagen">Nierenfunktionsverlust</a>. Bei der vaskulär betonten Amyloidose (etwa 10 % der Fälle) kann es auch zum Nierenfunktionsverlust kommen, ohne dass eine erhöhte Eiweißausscheidung im Urin nachweisbar ist.<sup id="cite_ref-16" class="reference"><a href="#cite_note-16"><span class="cite-bracket">[</span>16<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Wird aufgrund einer Amyloidose eine <a href="Dialyse" title="Dialyse">Dialysebehandlung</a> erforderlich, liegt die mittlere Lebenserwartung bei AL-Amyloidose bei 26 Monaten, bei AA-Amyloidose ist die Prognose deutlich besser. Entscheidend für die <a href="Prognose" title="Prognose">Prognose</a> ist die Herzbeteiligung.<sup id="cite_ref-17" class="reference"><a href="#cite_note-17"><span class="cite-bracket">[</span>17<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Verdauungstrakt">Verdauungstrakt</h3></div>

<p>Die Folgen der Amyloidose im <a href="Verdauungstrakt" title="Verdauungstrakt">Verdauungstrakt</a> können hier eine <a href="Makroglossie" title="Makroglossie">Makroglossie</a> (Vergrößerung der Zunge, Kennzeichen der AL-Amyloidose), Schluckbeschwerden (<a href="Dysphagie" title="Dysphagie">Dysphagie</a>), Appetitlosigkeit, <a href="Fatigue" title="Fatigue">Fatigue</a> und mangelnde Aufnahme von Nahrungsbestandteilen (<a href="Malabsorption" class="mw-redirect" title="Malabsorption">Malabsorption</a>) mit Gewichtsverlust, Störungen in der Beweglichkeit des Darmes mit Übelkeit, Völlegefühl, Meteorismus, <a href="Durchfall" title="Durchfall">Durchfällen</a>, Obstipation, gastrointestinale Blutungen, Perforationen und Darmverschluss sein. Häufig ist die <a href="Leber" title="Leber">Leber</a> vergrößert (unerklärte <a href="Hepatomegalie" title="Hepatomegalie">Hepatomegalie</a>) und in Folge einer erhöhten Lebersteifigkeit beim <a href="Palpation" title="Palpation">Abtasten</a> steinhart. Zudem kann es zur Ausbildung eines <a href="Aszites" title="Aszites">Aszites</a> kommen. Bei der <a href="Laboratoriumsmedizin" title="Laboratoriumsmedizin">Blutuntersuchung</a> fällt meist eine deutliche Erhöhung der <a href="Leber#Leberenzyme" title="Leber">alkalischen Phosphatase</a> bei nur moderater Erhöhung der <a href="Leber#Leberenzyme" title="Leber">Transaminasen</a> auf.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Gehirn_und_Nerven">Gehirn und Nerven</h3></div>

<p>Am Gehirn können Funktionsstörungen aller Art bis hin zur Demenz entstehen (vgl. <a href="Alzheimersche_Krankheit" class="mw-redirect" title="Alzheimersche Krankheit">Alzheimersche Krankheit</a>). An den peripheren Nerven kommt es zu oft sehr schmerzhaften Gefühls- oder Bewegungsstörungen. Ein Befall des <a href="Vegetatives_Nervensystem" title="Vegetatives Nervensystem">vegetativen Nervensystems</a> führt durch (orthostatische) Dysregulation zu Blutdruckabfall im Stehen (<a href="Orthostase-Reaktion" title="Orthostase-Reaktion">Orthostase-Reaktion</a>), verfrühtem Sättigungsgefühl infolge verminderter Magenentleerung, <a href="Erektile_Dysfunktion" title="Erektile Dysfunktion">Erektionsstörungen</a>, Blasenentleerungsstörung und Störungen der Darm-Beweglichkeit (Darmmotilitätsstörung) mit Blähungen, Bauchschmerzen und Stuhlunregelmäßigkeiten. Symptome des Befalls von peripherem und autonomem Nervensystem können sich als variables Bild einer (rasch progredienten) Polyneuropathie zeigen. Auch eine lumbale Spinalkanalstenose kann eine Manifestationsform sein.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Weichteilgewebe,_Auge"><span id="Weichteilgewebe.2C_Auge"></span>Weichteilgewebe, Auge</h3></div>

<p><a href="Weichteilgewebe" title="Weichteilgewebe">Weichteilbeteiligung</a> äußert sich in <a href="Karpaltunnelsyndrom" title="Karpaltunnelsyndrom">Karpaltunnelsyndrom</a>, Bizepssehnenruptur, Knoten im Bereich der Haut, Erkrankungen der Gelenke (<a href="Arthropathie" title="Arthropathie">Arthropathie</a> mit Gelenkschwellungen), Muskelschwäche, Haarausfall (<a href="Haarausfall" title="Haarausfall">Alopezie</a>), Veränderungen im Bereich von Finger- und Zehennägeln (<a href="Nageldystrophie" title="Nageldystrophie">Nageldystrophie</a>), Vergrößerung der <a href="Glandula_submandibularis" title="Glandula submandibularis">Unterkieferspeicheldrüse</a>, <a href="Keratoconjunctivitis_sicca" title="Keratoconjunctivitis sicca">trockene Augen</a>, geröteten <a href="Augenringe" title="Augenringe">Augenringen</a> bzw. peri<a href="Orbita" title="Orbita">orbitalen</a> Hauteinblutungen (Purpura durch Gerinnungsstörungen), Glaskörpertrübung, Grünem Star, retinaler Angiopathie und <a href="Menschliche_Stimme#Heiserkeit" title="Menschliche Stimme">Heiserkeit</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Endokrines_System">Endokrines System</h3></div>

<p>In seltenen Fällen können bei der AL-Amyloidose infolge von Amyloid-Ablagerungen Störungen im <a href="Endokrines_System" class="mw-redirect" title="Endokrines System">endokrinen System</a> auftreten, die sich bei den hormonproduzierenden Drüsen als <a href="Hypothyreose" title="Hypothyreose">Schilddrüsen-</a> oder <a href="Morbus_Addison" class="mw-redirect" title="Morbus Addison">Nebennierenunterfunktion</a> zeigen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Lunge">Lunge</h3></div>

<p>Durch Bildung von <a href="Exsudat_(Medizin)" title="Exsudat (Medizin)">Exsudat</a> kann es zu einem <a href="Pleuraerguss" title="Pleuraerguss">Pleuraerguss</a> kommen.<sup id="cite_ref-18" class="reference"><a href="#cite_note-18"><span class="cite-bracket">[</span>18<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<p>Auch eine <a href="Splenomegalie" title="Splenomegalie">Splenomegalie</a> (Vergrößerung der Milz) kann Symptom der systemischen Amyloidose sein.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Therapie">Therapie</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Allgemeinmaßnahmen"><span id="Allgemeinma.C3.9Fnahmen"></span>Allgemeinmaßnahmen</h3></div>

<ul><li><a href="Kardiomyopathie" title="Kardiomyopathie">Herzbeteiligung</a>: Die <a href="Herzinsuffizienz" title="Herzinsuffizienz">Herzschwäche</a> wird behandelt mit kochsalzarmer Kost, <a href="Diuretikum" title="Diuretikum">Diuretika</a> und <a href="ACE-Hemmer" title="ACE-Hemmer">ACE-Hemmern</a>. Bei Auftreten von <a href="Synkope_(Medizin)" title="Synkope (Medizin)">Ohnmachtsanfällen</a> kann ein <a href="Herzschrittmacher" title="Herzschrittmacher">Herzschrittmacher</a> erforderlich werden. Ventrikuläre <a href="Herzrhythmusst%C3%B6rung" title="Herzrhythmusstörung">Herzrhythmusstörungen</a> werden mit <a href="Amiodaron" title="Amiodaron">Amiodaron</a> behandelt; unter Umständen wird ein <a href="Implantierbarer_Kardioverter-Defibrillator" title="Implantierbarer Kardioverter-Defibrillator">implantierbarer Kardioverter-Defibrillator</a> erforderlich. Ein ausgeprägter <a href="Orthostase-Reaktion" title="Orthostase-Reaktion">Blutdruckabfall im Stehen</a> ist sehr schwierig zu behandeln, zum Einsatz kommen <a href="Kompressionsstrumpf" title="Kompressionsstrumpf">Kompressionsstrümpfe</a>, <a href="Midodrin" title="Midodrin">Midodrin</a>, in schweren Fällen <a href="Norepinephrin" class="mw-redirect" title="Norepinephrin">Norepinephrin</a>-<a href="Infusion" title="Infusion">Infusionen</a>.</li>

<li><a href="Chronisches_Nierenversagen" title="Chronisches Nierenversagen">Nierenbeteiligung</a>: Die Behandlung erfolgt mit kochsalzarmer Kost, <a href="Diuretikum" title="Diuretikum">Diuretika</a>, medikamentöser Senkung erhöhter <a href="Blutfett" class="mw-redirect" title="Blutfett">Blutfette</a>, <a href="ACE-Hemmer" title="ACE-Hemmer">ACE-Hemmern</a> und <a href="AT1-Antagonist" title="AT1-Antagonist">AT1-Antagonisten</a>. Sinkt die Nierenfunktion unter 15 % der Norm, wird eine <a href="Dialyse" title="Dialyse">Dialysebehandlung</a> erforderlich.</li>

<li>Durchfälle aufgrund einer Schädigung des <a href="Vegetatives_Nervensystem" title="Vegetatives Nervensystem">vegetativen Nervensystems</a> sprechen häufig auf <a href="Octreotid" title="Octreotid">Octreotid</a> an. <a href="Neuropathie" title="Neuropathie">Neuropathische</a> Schmerzen sind auch mit <a href="Gabapentin" title="Gabapentin">Gabapentin</a> nur schwer zu beeinflussen.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Spezielle_Therapie">Spezielle Therapie</h3></div>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="AA-Amyloidose_2">AA-Amyloidose</h4></div>

<ul><li>Bei Patienten mit familiärem Mittelmeerfieber kann die lebenslange Einnahme von <a href="Colchicin" title="Colchicin">Colchicin</a> die Entstehung einer Amyloidose verhindern.</li>

<li>Experimentelle Therapien sind die Gabe des <a href="TNF-Blocker" title="TNF-Blocker">TNF-Blockers</a> <a href="Etanercept" title="Etanercept">Etanercept</a> und von Eprodisat, welches die Fibrillenbildung verhindern und Fibrillenablagerungen auflösen soll.</li>

<li>Eprodisat (1,3-Propandisulfonat) ist ein negativ geladenes, niedermolekulares sulfoniertes Molekül, das strukturelle Ähnlichkeiten zu <a href="Heparansulfat" title="Heparansulfat">Heparansulfat</a> aufweist. Eprodisat hemmt die Interaktion zwischen Amyloid bildenden Proteinen und <a href="Glykosaminoglykane" title="Glykosaminoglykane">Glykosaminoglykanen</a>. Im Maus-Modell hemmt Eprodisat die Ablagerung von AA-Amyloid. In einer randomisierten, placebokontrollierten Doppelblindstudie verlangsamte Eprodisat bei Patienten mit AA-Amyloidose die Verschlechterung der Nierenfunktion.<sup id="cite_ref-19" class="reference"><a href="#cite_note-19"><span class="cite-bracket">[</span>19<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="AL-Amyloidose_2">AL-Amyloidose</h4></div>

<p>Ziel der Behandlung ist, durch Hemmung der Vermehrung von <a href="Plasmazelle" title="Plasmazelle">Plasmazellen</a> die Produktion der abnormalen Leichtketten zu vermindern.

</p>

<ul><li>Die wirksamste Behandlung ist eine hochdosierte <a href="Chemotherapie" title="Chemotherapie">Chemotherapie</a> mit <a href="Melphalan" title="Melphalan">Melphalan</a> mit anschließender Übertragung eigener Blutstammzellen (<a href="Stammzelltransplantation" title="Stammzelltransplantation">autologe Stammzelltransplantation</a>). Die <a href="Mortalit%C3%A4t" title="Mortalität">Sterblichkeit</a> unter Behandlung liegt bei 15–40 %, das Risiko ist erhöht bei fortgeschrittener Herzbeteiligung, verminderter Nierenfunktion, Beteiligung von mehr als zwei Organen, schwerer <a href="Hypotension" class="mw-redirect" title="Hypotension">Hypotension</a> und schlechtem Allgemeinzustand. Eine vorangegangene konventionelle Chemotherapie mit Melphalan vermindert die Anzahl der zur Verfügung stehenden Stammzellen, dies sollte bei der Therapie-Planung berücksichtigt werden.</li>

<li>Die Übertragung fremder Knochenmarkzellen (allogene <a href="Knochenmarktransplantation" class="mw-redirect" title="Knochenmarktransplantation">Knochenmarktransplantation</a>) ist eine experimentelle Behandlung und wurde bislang nur in wenigen Fällen durchgeführt. Die <a href="Mortalit%C3%A4t" title="Mortalität">Sterblichkeit</a> liegt bei 40 %.</li>

<li>Konventionelle Chemotherapie erfolgt durch <a href="Peroral" title="Peroral">orale</a> Gabe von niedrig dosiertem Melphalan und <a href="Prednison" title="Prednison">Prednison</a> über jeweils eine Woche in Abständen von 6 Wochen. Der Effekt auf die Überlebensdauer ist moderat, im Median überleben die Patienten unter dieser Therapie etwa 18 Monate. Eine konventionelle Chemotherapie vermindert die Anzahl der Stammzellen im Knochenmark und schmälert so die Erfolgsaussichten einer späteren Stammzelltransplantation. Deshalb ist vor Beginn einer konventionellen Chemotherapie immer zu prüfen, ob der Patient für eine Stammzelltransplantation in Frage kommt.</li>

<li>Schlägt die Behandlung nicht an, oder kommt es zu einem Rückfall, kann ein Behandlungsversuch mit <a href="Thalidomid" title="Thalidomid">Thalidomid</a> in Kombination mit <a href="Dexamethason" title="Dexamethason">Dexamethason</a> unternommen werden. Thalidomid, das unter dem Handelsnamen Contergan zu trauriger Berühmtheit gelangt ist, darf wegen der Gefahr der Fruchtschädigung von Frauen im gebärfähigen Alter nur unter Einhaltung besonderer Sicherheitsmaßnahmen eingenommen werden.</li>

<li>Experimentelle Therapien sind die Gabe des <a href="Proteasom" title="Proteasom">Proteasom</a>-Inhibitors <a href="Bortezomib" title="Bortezomib">Bortezomib</a> und des Thalidomid-Analogons <a href="Lenalidomid" title="Lenalidomid">Lenalidomid</a>. Im Tierversuch bindet 4-Iodo-4-Deoxy-<a href="Doxorubicin" title="Doxorubicin">Doxorubicin</a> an Amyloid-Fibrillen und vermag diese aufzulösen, Studien am Menschen verliefen bislang allerdings enttäuschend. Der <a href="Tumornekrosefaktor" title="Tumornekrosefaktor">TNF-α</a>-Inhibitor <a href="Etanercept" title="Etanercept">Etanercept</a> kann bei schwerer AL-Amyloidose die Beschwerden lindern, hat aber keinen Einfluss auf die zugrunde liegende Plasmazell-Erkrankung. Im Tierversuch kann die Amyloid-Beladung vermindert werden durch eine passive <a href="Impfung" title="Impfung">Immunisierung</a> mit einem <a href="Monoklonaler_Antik%C3%B6rper" title="Monoklonaler Antikörper">monoklonalen Antikörper</a> gegen ein Epitop, das spezifisch ist für Amyloid-bildende Leichtketten.</li>

<li>Die Mediziner Giampaolo Merlini und Giovanni Palladini starteten 2012 in <a href="Pavia" title="Pavia">Pavia</a>, Italien, die erste randomisierte klinische Studie über <a href="Epigallocatechingallat" title="Epigallocatechingallat">Epigallocatechingallat</a> bei kardialer AL-Amyloidose.<sup id="cite_ref-20" class="reference"><a href="#cite_note-20"><span class="cite-bracket">[</span>20<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="ATTR-Amyloidose_2">ATTR-Amyloidose</h4></div>

<ul><li>Die Behandlung erfolgt symptomatisch und anhand der Therapiestandards zur <a href="Kardiomyopathie" title="Kardiomyopathie">Kardiomyopathie</a>. In seltenen Fällen können <a href="Lebertransplantation" title="Lebertransplantation">Leber-</a> oder <a href="Herztransplantation" title="Herztransplantation">Herztransplantationen</a> erfolgen.<sup id="cite_ref-21" class="reference"><a href="#cite_note-21"><span class="cite-bracket">[</span>21<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li>In den letzten Jahren wurden neue medikamentöse Therapieansätze entwickelt, die vor allem bei der hereditären Form Anwendung finden:

<ul><li><b>TTR-Stabilisatoren</b> (z. B. Diflunisal, Tafamidis, <a href="Tafamidis_meglumin" class="mw-redirect" title="Tafamidis meglumin">Tafamidis-Meglumin</a>, <a href="Acoramidis" title="Acoramidis">Acoramidis</a>): <a href="Thyroxin" title="Thyroxin">Thyroxin</a><a href="Mimetisch" class="mw-redirect" title="Mimetisch">mimetische</a> <a href="Molek%C3%BCl" title="Molekül">Moleküle</a>, die <a href="Transthyretin" title="Transthyretin">Transthyretin</a>-<a href="Tetramer" title="Tetramer">Tetramere</a> stabilisieren.</li>

<li><a href="Tafamidis" title="Tafamidis">Tafamidis</a> (Handelsname: <i>Vyndaqel</i>) ist ein spezifischer Transthyretin-Stabilisator, der zur <a href="Therapie" title="Therapie">Therapie</a> der <a href="Kardiomyopathie" title="Kardiomyopathie">Kardiomyopathie</a> im Rahmen einer familiären <a href="Amyloid-Polyneuropathie" title="Amyloid-Polyneuropathie">Amyloidpolyneuropathie</a> (ATTR-CM) eingesetzt wird.</li>

<li><b>Suppression der TTR-Produktion</b> (z. B. <a href="Vutrisiran" title="Vutrisiran">Vutrisiran</a>, <a href="Patisiran" title="Patisiran">Patisiran</a> (<a href="Small_interfering_RNA" title="Small interfering RNA">siRNA</a>) und Inotersen (<a href="Antisense-Oligonukleotid" title="Antisense-Oligonukleotid">Antisense-Oligonukleotid</a>)): Diese Präparate blockieren die Expression der TTR-<a href="MRNA" title="MRNA">messenger-RNA</a> in der <a href="Leber" title="Leber">Leber</a> durch Geninaktivierung (<a href="Gen-Silencing" title="Gen-Silencing">Gen-Silencing</a>). Das Prinzip des Gene Silencing führt zu einer dauerhaften Reduzierung der TTR-Expression in der Leber und damit zu einer Absenkung des fehlgefaltenen <a href="Protein" title="Protein">Proteins</a> im <a href="Blutserum" title="Blutserum">Serum</a>.<sup id="cite_ref-22" class="reference"><a href="#cite_note-22"><span class="cite-bracket">[</span>22<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li><a href="Patisiran" title="Patisiran">Patisiran</a> (Handelsname: <i>Onpattro</i>, <a href="Alnylam_Pharmaceuticals" title="Alnylam Pharmaceuticals">Alnylam Pharmaceuticals</a>) wurde in den <a href="USA" class="mw-redirect" title="USA">USA</a> im August 2018 von der <a href="Food_and_Drug_Administration" title="Food and Drug Administration">FDA</a> zugelassen<sup id="cite_ref-23" class="reference"><a href="#cite_note-23"><span class="cite-bracket">[</span>23<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>, und im gleichen Monat folgte in der <a href="Europ%C3%A4ische_Union" title="Europäische Union">Europäischen Union</a> die Zulassung zur Behandlung der hATTR-Amyloidose bei erwachsenen Patienten mit <a href="Polyneuropathie" title="Polyneuropathie">Polyneuropathie</a> der Stadien 1 oder 2.<sup id="cite_ref-24" class="reference"><a href="#cite_note-24"><span class="cite-bracket">[</span>24<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Darüber hinaus werden verschiedene Arzneistoffe supportiv zur Linderung der <a href="Symptomatik" class="mw-redirect" title="Symptomatik">Symptomatik</a> eingesetzt.<sup id="cite_ref-25" class="reference"><a href="#cite_note-25"><span class="cite-bracket">[</span>25<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li><a href="Vutrisiran" title="Vutrisiran">Vutrisiran</a> ist ebenfalls ein <a href="RNAi-Therapeutikum" title="RNAi-Therapeutikum">RNAi-Therapeutikum</a> und wurde im September 2022 von der EMA zugelassen. Vutrisiran unterdrückt die Synthese des pathogenen Transthyretins.<sup id="cite_ref-26" class="reference"><a href="#cite_note-26"><span class="cite-bracket">[</span>26<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li></ul></li>

<li>Eine Beobachtungsstudie der Universität Heidelberg an 59 Patienten, <a href="Epigallocatechingallat" title="Epigallocatechingallat">Epigallocatechingallat</a> einnahmen und mit einer historischen Kontrolle verglichen wurden, zeigte bei einem Teil der Patienten Verbesserungen bei der <a href="Herz" title="Herz">Herz</a>funktion.<sup id="cite_ref-27" class="reference"><a href="#cite_note-27"><span class="cite-bracket">[</span>27<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Das <a href="Antioxidans" title="Antioxidans">Antioxidans</a> stellt die <a href="Mehrheit" title="Mehrheit">Mehrheit</a> aller <a href="Catechine" title="Catechine">Catechine</a> des <a href="Gr%C3%BCner_Tee" title="Grüner Tee">grünen Tees</a> dar. Der Ansatz von <a href="Werner_Hunstein" title="Werner Hunstein">Werner Hunstein</a> und anderen wird durch andere Untersuchungsergebnisse unterstützt.<sup id="cite_ref-28" class="reference"><a href="#cite_note-28"><span class="cite-bracket">[</span>28<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Diese Therapie wurde jedoch nie in einer <a href="Randomisierte_kontrollierte_Studie" title="Randomisierte kontrollierte Studie">randomisierten klinischen Studie</a> getestet und nie zugelassen worden, ist also nicht Bestandteil aktueller Behandlungsempfehlungen.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Christoph Röcken u. a.: <cite style="font-style:italic">Interdisziplinäre Leitlinien zur Diagnostik und Therapie der extrazerebralen Amyloidosen</cite>. In: Deutsche Gesellschaft für Amyloid-Krankheiten e. V. (Hrsg.): <cite style="font-style:italic"><a href="Deutsche_Medizinische_Wochenschrift" title="Deutsche Medizinische Wochenschrift">Deutsche Medizinische Wochenschrift</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>131</span>, Suppl 2, 2006, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>45–66</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1055/s-2006-947836">10.1055/s-2006-947836</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Interdisziplin%C3%A4re+Leitlinien+zur+Diagnostik+und+Therapie+der+extrazerebralen+Amyloidosen&rft.au=Christoph+R%C3%B6cken+u.+a.&rft.date=2006&rft.doi=10.1055%2Fs-2006-947836&rft.genre=journal&rft.issue=Suppl+2&rft.jtitle=Deutsche+Medizinische+Wochenschrift&rft.pages=45-66&rft.volume=131" style="display:none"> </span></li></ul>

<ul><li>Sandra Ihne, Caroline Morbach, Claudia Sommer, Andreas Geier, Stefan Knop, Stefan Störk: <i>Amyloidose – Diagnostik und Therapie einer unterdiagnostizierten Erkrankung.</i> In: <i>Deutsches Ärzteblatt.</i> Band 117, Nr. 10, 6. März 2020, S. 159–166.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://alf3.urz.unibas.ch/pathopic/p-thu.cfm?FallID=0&vm=P&SrowSave=1&Srow=1&Nrow=10&srchTopoG=0&srchTopo=0&srchDG=0&srchHerkunft=0&srchFaerbung=0&srchMagni=0&srchSerie=0&srchAutor=0&srchDescShort=Amyloidose&srchBiopsie=&srchID=&srchSex=-1&srchProbenArt=0&srchIH=0">Amyloidose</a> Pathologie – Bilddatenbank <a rel="nofollow" class="external text" href="http://alf3.urz.unibas.ch/pathopic/intro.htm">Pathopic</a> der Universität Basel (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://alf3.urz.unibas.ch/pathopic/manual.pdf">PathoPic – Anleitung</a>; PDF; 2,2 MB)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.wikilite.com/wiki/index.php/AL_Amyloidosis">Wikilite.com</a> Englischsprachige Seite mit umfangreichen Informationen zu freien Leichtketten und zur Leichtketten-Amyloidose (AL-Amyloidose)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a href="Wilhelm_Pape" title="Wilhelm Pape">Wilhelm Pape</a>, Max Sengebusch (Bearb.): <a rel="nofollow" class="external text" href="http://images.zeno.org/Pape-1880/K/big/Pape-1880----01-0130.png"><i>Handwörterbuch der griechischen Sprache. 3. Auflage, 6. Abdruck, Vieweg & Sohn, Braunschweig 1914.</i></a> 1914,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 9. Dezember 2015</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AAmyloidose&rft.title=Handw%C3%B6rterbuch+der+griechischen+Sprache.+3.+Auflage%2C+6.+Abdruck%2C+Vieweg+%26+Sohn%2C+Braunschweig+1914.&rft.description=Handw%C3%B6rterbuch+der+griechischen+Sprache.+3.+Auflage%2C+6.+Abdruck%2C+Vieweg+%26+Sohn%2C+Braunschweig+1914.&rft.identifier=http%3A%2F%2Fimages.zeno.org%2FPape-1880%2FK%2Fbig%2FPape-1880----01-0130.png&rft.creator=%5B%5BWilhelm+Pape%5D%5D%2C+Max+Sengebusch+%28Bearb.%29&rft.date=1914"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Bouke P.C. Hazenberg: <cite style="font-style:italic">Amyloidosis: a clinical overview</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>39</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2</span>, Mai 2013, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>323–345</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.rdc.2013.02.012">10.1016/j.rdc.2013.02.012</a></span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://pure.rug.nl/ws/files/17452552/Amyloidosis_Clinics_NA_2013.pdf">rug.nl</a> [PDF; abgerufen am 8. September 2019]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.au=Bouke+P.C.+Hazenberg&rft.btitle=Amyloidosis%3A+a+clinical+overview&rft.date=2013-05&rft.doi=10.1016%2Fj.rdc.2013.02.012&rft.genre=book&rft.issue=2&rft.pages=323-345&rft.volume=39" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">G Merlini, V Bellotti: <cite style="font-style:italic">Molecular mechanisms of amyloidosis</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="N_Engl_J_Med" class="mw-redirect" title="N Engl J Med">N Engl J Med</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>349</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6</span>, 2003, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>583–596</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1056/NEJMra023144">10.1056/NEJMra023144</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Molecular+mechanisms+of+amyloidosis&rft.au=G+Merlini%2C+V+Bellotti&rft.date=2003&rft.doi=10.1056%2FNEJMra023144&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=N+Engl+J+Med&rft.pages=583-596&rft.volume=349" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Herold128-4"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Herold128_4-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Herold128_4-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text"><a href="Gerd_Herold" title="Gerd Herold">Gerd Herold</a>: <i>Innere Medizin.</i> Walter de Gruyter, 2022, ISBN 978-3-11078295-0, S. 128.</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Johanna_Bleker" title="Johanna Bleker">Johanna Bleker</a>: <i>Die Geschichte der Nierenkrankheiten.</i> <a href="Boehringer_Mannheim" title="Boehringer Mannheim">Boehringer Mannheim</a>, Mannheim 1972, S. 112.</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">Merrill D Benson: <cite style="font-style:italic">LECT2 amyloidosis</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Kidney_International" title="Kidney International">Kidney International</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>77</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>9</span>, Mai 2010, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>757–759</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/ki.2010.18">10.1038/ki.2010.18</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20393490?dopt=Abstract">PMID 20393490</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=LECT2+amyloidosis&rft.au=Merrill+D+Benson&rft.date=2010-05&rft.doi=10.1038%2Fki.2010.18&rft.genre=journal&rft.issue=9&rft.jtitle=Kidney+International&rft.pages=757-759&rft.pmid=20393490&rft.volume=77" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Gerds15-7"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Gerds15_7-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Gerds15_7-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Morie A. Gertz, Merrill D. Benson, Peter J. Dyck, Martha Grogan, Terresa Coelho: <cite style="font-style:italic">Diagnosis, Prognosis, and Therapy of Transthyretin Amyloidosis</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of the American College of Cardiology</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>66</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>21</span>, Dezember 2015, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2451–2466</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.jacc.2015.09.075">10.1016/j.jacc.2015.09.075</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Diagnosis%2C+Prognosis%2C+and+Therapy+of+Transthyretin+Amyloidosis&rft.au=Morie+A.+Gertz%2C+Merrill+D.+Benson%2C+Peter+J.+Dyck%2C+...&rft.date=2015-12&rft.doi=10.1016%2Fj.jacc.2015.09.075&rft.genre=journal&rft.issue=21&rft.jtitle=Journal+of+the+American+College+of+Cardiology&rft.pages=2451-2466&rft.volume=66" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text">Julian D. Gillmore, Daniel P. Judge, Francesco Cappelli, Marianna Fontana et al., für die ATTRibute-CM-Forschungsgruppe: <i>Efficacy and Safety of Acoramidis in Transthyretin Amyloid Cardiomyopathy</i> <a href="New_England_Journal_of_Medicine" class="mw-redirect" title="New England Journal of Medicine">New England Journal of Medicine</a> 2024, Band 390, Ausgabe 2 vom 11. Januar 2024, Seiten 132–142, <a href="https://doi.org/10.1056/NEJMoa2305434" class="extiw external" title="doi:10.1056/NEJMoa2305434">DOI: 10.1056/NEJMoa2305434</a></span>

</li>

<li id="cite_note-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-9">↑</a></span> <span class="reference-text">Yukio Ando, Teresa Coelho, John L Berk, Márcia Waddington Cruz, Bo-Göran Ericzon: <cite style="font-style:italic">Guideline of transthyretin-related hereditary amyloidosis for clinicians</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Orphanet Journal of Rare Diseases</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>8</span>, 20. Februar 2013, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>31</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1186/1750-1172-8-31">10.1186/1750-1172-8-31</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23425518?dopt=Abstract">PMID 23425518</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3584981/">PMC 3584981</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Guideline+of+transthyretin-related+hereditary+amyloidosis+for+clinicians&rft.au=Yukio+Ando%2C+Teresa+Coelho%2C+John+L+Berk%2C+...&rft.btitle=Orphanet+Journal+of+Rare+Diseases&rft.date=2013-02-20&rft.doi=10.1186%2F1750-1172-8-31&rft.genre=book&rft.pages=31&rft.pmc=3584981&rft.pmid=23425518&rft.volume=8" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-10">↑</a></span> <span class="reference-text">David Adams, Alejandra Gonzalez-Duarte, William D. O’Riordan, Chih-Chao Yang, Mitsuharu Ueda: <cite style="font-style:italic">Patisiran, an RNAi Therapeutic, for Hereditary Transthyretin Amyloidosis</cite>. In: <cite style="font-style:italic">New England Journal of Medicine</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>379</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1</span>, 5. Juli 2018, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>11–21</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1056/NEJMoa1716153">10.1056/NEJMoa1716153</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Patisiran%2C+an+RNAi+Therapeutic%2C+for+Hereditary+Transthyretin+Amyloidosis&rft.au=David+Adams%2C+Alejandra+Gonzalez-Duarte%2C+William+D.+O%E2%80%99Riordan%2C+...&rft.date=2018-07-05&rft.doi=10.1056%2FNEJMoa1716153&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=New+England+Journal+of+Medicine&rft.pages=11-21&rft.volume=379" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-11"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-11">↑</a></span> <span class="reference-text">Mathew S. Maurer, Jeffrey H. Schwartz, Balarama Gundapaneni, Perry M. Elliott, Giampaolo Merlini: <cite style="font-style:italic">Tafamidis Treatment for Patients with Transthyretin Amyloid Cardiomyopathy</cite>. In: <cite style="font-style:italic">New England Journal of Medicine</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>379</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>11</span>, 13. September 2018, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1007–1016</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1056/NEJMoa1805689">10.1056/NEJMoa1805689</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Tafamidis+Treatment+for+Patients+with+Transthyretin+Amyloid+Cardiomyopathy&rft.au=Mathew+S.+Maurer%2C+Jeffrey+H.+Schwartz%2C+Balarama+Gundapaneni%2C+...&rft.date=2018-09-13&rft.doi=10.1056%2FNEJMoa1805689&rft.genre=journal&rft.issue=11&rft.jtitle=New+England+Journal+of+Medicine&rft.pages=1007-1016&rft.volume=379" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-12"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-12">↑</a></span> <span class="reference-text">Julian D. Gillmore, Daniel P. Judge, Francesco Cappelli, Marianna Fontana, Pablo Garcia-Pavia, Simon Gibbs, Martha Grogan, Mazen Hanna, James Hoffman, Ahmad Masri, Mathew S. Maurer, Jose Nativi-Nicolau, Laura Obici, Steen Hvitfeldt Poulsen, Frank Rockhold, Keyur B. Shah, Prem Soman, Jyotsna Garg, Karen Chiswell, Haolin Xu, Xiaofan Cao, Ted Lystig, Uma Sinha, Jonathan C. Fox: <cite style="font-style:italic">Efficacy and Safety of Acoramidis in Transthyretin Amyloid Cardiomyopathy</cite>. In: <cite style="font-style:italic">New England Journal of Medicine</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>390</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2</span>, 11. Januar 2024, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220028-4793%22&key=cql">0028-4793</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>132–142</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1056/NEJMoa2305434">10.1056/NEJMoa2305434</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Efficacy+and+Safety+of+Acoramidis+in+Transthyretin+Amyloid+Cardiomyopathy&rft.au=Julian+D.+Gillmore%2C+Daniel+P.+Judge%2C+Francesco+Cappelli%2C+...&rft.date=2024-01-11&rft.doi=10.1056%2FNEJMoa2305434&rft.genre=journal&rft.issn=0028-4793&rft.issue=2&rft.jtitle=New+England+Journal+of+Medicine&rft.pages=132-142&rft.volume=390" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-13"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-13">↑</a></span> <span class="reference-text">David Adams, Ivailo Tournev, Mark Taylor, Teresa Coelho, Violaine Planté-Bordeneuve, John Berk, Alejandra González-Duarte, Julian Gillmore, Soon-Chai Low, Yoshiki Sekijima, Laura Obici, Chongshu Chen, Prajakta Badri, Seth Arum, John Vest, Michael Polydefkis: <cite style="font-style:italic">HELIOS-A: Results from the Phase 3 Study of Vutrisiran in Patients with Hereditary Transthyretin-Mediated Amyloidosis with Polyneuropathy (S8.003)</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Neurology</cite>. <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>98</span>, Mai 2022, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2974</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=HELIOS-A%3A+Results+from+the+Phase+3+Study+of+Vutrisiran+in+Patients+with+Hereditary+Transthyretin-Mediated+Amyloidosis+with+Polyneuropathy+%28S8.003%29&rft.au=David+Adams%2C+Ivailo+Tournev%2C+Mark+Taylor%2C+...&rft.date=2022-05&rft.genre=journal&rft.issue=98&rft.jtitle=Neurology&rft.pages=2974" style="display:none"> </span> </span>

</li>

<li id="cite_note-14"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-14">↑</a></span> <span class="reference-text">Sandra Ihne, Caroline Morbach, Claudia Sommer u. a.: <i>Amyloidose – Diagnostik und Therapie einer unterdiagnostizierten Erkrankung.</i> 2020, S. 160 und 165.</span>

</li>

<li id="cite_note-15"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-15">↑</a></span> <span class="reference-text">Keyur B. Shah u. a.: <cite style="font-style:italic">Amyloidosis and the Heart: A Comprehensive Review</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Arch_Intern_Med" class="mw-redirect" title="Arch Intern Med">Arch Intern Med</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>166</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>17</span>, 2006, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1805–1813</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1001/archinte.166.17.1805">10.1001/archinte.166.17.1805</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Amyloidosis+and+the+Heart%3A+A+Comprehensive+Review&rft.au=Keyur+B.+Shah+u.+a.&rft.date=2006&rft.doi=10.1001%2Farchinte.166.17.1805&rft.genre=journal&rft.issue=17&rft.jtitle=Arch+Intern+Med&rft.pages=1805-1813&rft.volume=166" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-16"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-16">↑</a></span> <span class="reference-text">Vaishali Sanchorawala: <cite style="font-style:italic">Light-Chain (AL) Amyloidosis: Diagnosis and Treatment</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Clin_J_Am_Soc_Nephrol" class="mw-redirect" title="Clin J Am Soc Nephrol">Clin J Am Soc Nephrol</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6</span>, 2006, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1331–1341</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.2215/CJN.02740806">10.2215/CJN.02740806</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Light-Chain+%28AL%29+Amyloidosis%3A+Diagnosis+and+Treatment&rft.au=Vaishali+Sanchorawala&rft.date=2006&rft.doi=10.2215%2FCJN.02740806&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Clin+J+Am+Soc+Nephrol&rft.pages=1331-1341&rft.volume=1" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-17"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-17">↑</a></span> <span class="reference-text">Bollee, Guillaume et al.: <cite style="font-style:italic">Presentation and Outcome of Patients with Systemic Amyloidosis Undergoing Dialysis</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Clin J Am Soc Nephrol</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2</span>, 2008, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>375–381</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.2215/CJN.02470607">10.2215/CJN.02470607</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Presentation+and+Outcome+of+Patients+with+Systemic+Amyloidosis+Undergoing+Dialysis&rft.au=Bollee%2C+Guillaume+et+al.&rft.date=2008&rft.doi=10.2215%2FCJN.02470607&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Clin+J+Am+Soc+Nephrol&rft.pages=375-381&rft.volume=3" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-18"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-18">↑</a></span> <span class="reference-text">Berthold Jany, Tobias Welte: <i>Pleuraerguss des Erwachsenen – Ursachen, Diagnostik und Therapie.</i> In: <i>Deutsches Ärzteblatt.</i> Band 116, Nr. 21, (Mai) 2019, S. 377–385, hier: S. 379.</span>

</li>

<li id="cite_note-19"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-19">↑</a></span> <span class="reference-text">L. M. Dember u. a.: <cite style="font-style:italic">Eprodisate for the Treatment of Renal Disease in AA Amyloidosis</cite>. In: <cite style="font-style:italic">N Engl J Med</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>356</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>23</span>, 2007, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2349–2360</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1056/NEJMoa065644">10.1056/NEJMoa065644</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17554116?dopt=Abstract">PMID 17554116</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Eprodisate+for+the+Treatment+of+Renal+Disease+in+AA+Amyloidosis&rft.au=L.+M.+Dember+u.+a.&rft.date=2007&rft.doi=10.1056%2FNEJMoa065644&rft.genre=journal&rft.issue=23&rft.jtitle=N+Engl+J+Med&rft.pages=2349-2360&rft.pmid=17554116&rft.volume=356" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-20"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-20">↑</a></span> <span class="reference-text"><i>A Phase II Open-label Randomized Study of Dietary Supplement With Epigallocatechin Gallate (EGCG) to Improve Cardiac Dysfunction in Patients With AL Amyloidosis Who do Not Require Chemotherapy (EpiCardiAL).</i> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://clinicaltrials.gov/ct2/show/NCT01511263">ClinicalTrials.gov</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-21"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-21">↑</a></span> <span class="reference-text">S. O. Schönland: <cite style="font-style:italic">Fortschritte in der Diagnostik und Therapie der Amyloidosen</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Deutsches_%C3%84rzteblatt" title="Deutsches Ärzteblatt">Deutsches Ärzteblatt</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>103</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>34–35</span>, 2006, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2237</span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.aerzteblatt.de/pdf/103/34/a2237.pdf">aerzteblatt.de</a> [PDF]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Fortschritte+in+der+Diagnostik+und+Therapie+der+Amyloidosen&rft.au=S.+O.+Sch%C3%B6nland&rft.date=2006&rft.genre=journal&rft.issue=34-35&rft.jtitle=Deutsches+%C3%84rzteblatt&rft.pages=2237&rft.volume=103" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-22"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-22">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite">Deutsches Ärzteblatt: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.aerzteblatt.de/archiv/203491/Transthyretin-Amyloidose-Oligonukleotide-als-Therapie"><i>Transthyretin-Amyloidose: Oligonukleotide als Therapie.</i></a> 30. November 2018,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 11. März 2022</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AAmyloidose&rft.title=Transthyretin-Amyloidose%3A+Oligonukleotide+als+Therapie&rft.description=Transthyretin-Amyloidose%3A+Oligonukleotide+als+Therapie&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.aerzteblatt.de%2Farchiv%2F203491%2FTransthyretin-Amyloidose-Oligonukleotide-als-Therapie&rft.creator=Deutsches+%C3%84rzteblatt&rft.date=2018-11-30&rft.language=de"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-23"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-23">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.fda.gov/news-events/press-announcements/fda-approves-first-its-kind-targeted-rna-based-therapy-treat-rare-disease">FDA approves first-of-its kind targeted RNA-based therapy to treat a rare disease</a>, PM FDA vom 10. August 2018, abgerufen am 21. April 2021</span>

</li>

<li id="cite_note-24"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-24">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ema.europa.eu/documents/product-information/onpattro-epar-product-information_de.pdf"><i>Zusammenfassung der Merkmale des Arzneimittels.</i></a> (PDF) EMA,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 21. April 2021</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AAmyloidose&rft.title=Zusammenfassung+der+Merkmale+des+Arzneimittels&rft.description=Zusammenfassung+der+Merkmale+des+Arzneimittels&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.ema.europa.eu%2Fdocuments%2Fproduct-information%2Fonpattro-epar-product-information_de.pdf&rft.publisher=EMA"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-25"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-25">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite">DocCheck Medical Services GmbH: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://flexikon.doccheck.com/de/Heredit%C3%A4re_ATTR-Amyloidose"><i>Hereditäre ATTR-Amyloidose.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 11. März 2022</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AAmyloidose&rft.title=Heredit%C3%A4re+ATTR-Amyloidose&rft.description=Heredit%C3%A4re+ATTR-Amyloidose&rft.identifier=https%3A%2F%2Fflexikon.doccheck.com%2Fde%2FHeredit%25C3%25A4re_ATTR-Amyloidose&rft.creator=DocCheck+Medical+Services+GmbH&rft.language=de"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-26"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-26">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.gelbe-liste.de/wirkstoffe/Vutrisiran_56759"><i>Vutrisiran.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 23. August 2024</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AAmyloidose&rft.title=Vutrisiran&rft.description=Vutrisiran&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.gelbe-liste.de%2Fwirkstoffe%2FVutrisiran_56759&rft.language=de"> </span> </span>

</li>

<li id="cite_note-27"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-27">↑</a></span> <span class="reference-text">Derliz Mereles, Sebastian J. Buss, Stefan E. Hardt, Werner Hunstein, Hugo A. Katus: <cite style="font-style:italic">Effects of the main green tea polyphenol epigallocatechin-3-gallate on cardiac involvement in patients with AL amyloidosis</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Clinical_Research_in_Cardiology" title="Clinical Research in Cardiology">Clinical Research in Cardiology</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>99</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>8</span>, 2010, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>483–490</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s00392-010-0142-x">10.1007/s00392-010-0142-x</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=Effects+of+the+main+green+tea+polyphenol+epigallocatechin-3-gallate+on+cardiac+involvement+in+patients+with+AL+amyloidosis&rft.au=Derliz+Mereles%2C+Sebastian+J.+Buss%2C+Stefan+E.+Hardt%2C+...&rft.date=2010&rft.doi=10.1007%2Fs00392-010-0142-x&rft.genre=journal&rft.issue=8&rft.jtitle=Clinical+Research+in+Cardiology&rft.pages=483-490&rft.volume=99" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-28"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-28">↑</a></span> <span class="reference-text">Jan Bieschke, Jenny Russ, Ralf P. Friedrich, Dagmar E. Ehrnhoefer, Heike Wobst, Katja Neugebauer, Erich E. Wanker: <cite style="font-style:italic">EGCG remodels mature α-synuclein and amyloid-β fibrils and reduces cellular toxicity</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Proceedings_of_the_National_Academy_of_Sciences" class="mw-redirect" title="Proceedings of the National Academy of Sciences">Proceedings of the National Academy of Sciences</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>107</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>17</span>, 2010, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>7710–7715</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.0910723107">10.1073/pnas.0910723107</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Amyloidose&rft.atitle=EGCG+remodels+mature+%CE%B1-synuclein+and+amyloid-%CE%B2+fibrils+and+reduces+cellular+toxicity&rft.au=Jan+Bieschke%2C+Jenny+Russ%2C+Ralf+P.+Friedrich%2C+...&rft.date=2010&rft.doi=10.1073%2Fpnas.0910723107&rft.genre=journal&rft.issue=17&rft.jtitle=Proceedings+of+the+National+Academy+of+Sciences&rft.pages=7710-7715&rft.volume=107" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol>

<div>

Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema. Er dient weder der Selbstdiagnose noch wird dadurch eine Diagnose durch einen Arzt ersetzt. Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten!</div>

</div></div>

<div>

Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4142314-8">4142314-8</a></span> | <a href="Library_of_Congress_Control_Number" title="Library of Congress Control Number">LCCN</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://id.loc.gov/authorities/sh85004724">sh85004724</a></span> </div>

</div></div></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2026-01-12" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Amyloidose&oldid=263274657">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

</div>

</main>

</div>

</body></html>